Aurora-Kinasen
Über Aurora-Kinasen
Aurora-Kinasen gehören zu einer hochkonservierten Familie von mitotischen Serin/Threonin-Kinasen, bei denen drei Mitglieder unter Säugetieren identifiziert wurden: Aurora A, B und C. Studien zum zeitlichen Expressionsmuster und zur subzellulären Lokalisierung der Aurora-Kinasen in mitotischen Zellen deuten auf eine Assoziation mit der Mitosestruktur hin.
Die funktionellen Einflüsse der Aurora-Kinase erstrecken sich von der G2-Phase bis zur Zytoinese und können an Schlüsselereignisse des Zellzyklus wie Centrosom-Duplikation, Chromosomen-Bi-Orientierung und Segregation, Einstellungsposition des Einschnittsrings (Cleavage furrow) und Ingression beteiligt sein.
Aurora A wird an den Centrosomen, entlang der mitotischen Spindel-Mikrotubuli und im Zytoplasma von mitotisch proliferierenden Zellen nachgewiesen. Die Aurora-A-Proteinlevel sind während G1- und S-Phasen niedrig und erreichen ihr Maximum während der G2/M-Phase des Zellzyklus. Die Phosphorylierung von Aurora A bei Thr288 in seiner katalytischen Domäne erhöht die Kinaseaktivität. Aurora A ist an Centrosom-Separation, Reifung sowie Spindelmontage und -stabilität beteiligt.
Die Expression des Aurora B-Proteins erreicht ebenfalls ihr Maximum während der G2/M-Phase des Zellzyklus; die Aurora-B-Kinaseaktivität erreicht ihr Maximum beim Übergang von Metaphase zum Ende der Mitose. Aurora B assoziiert mit Chromosomen in der Prophase, bevor sie sich in der Anaphase neu lokalisiert. Aurora B reguliert die Chromosomen-Segregation durch die Kontrolle der Mikrotubuli-Kinetochor-Anbindung und Zytoinese.
Die Expression sowohl von Aurora A als auch von Aurora B während des G2/M-Phasenübergangs ist eng mit der Histone H3 Phosphorylierung koordiniert; Forschungsgruppen haben eine Überexpression dieser Kinasen in verschiedenen menschlichen Krebsarten beobachtet.
Aurora C lokalisiert von der Anaphase bis zur Zytoinese an den Centrosomen, und sowohl mRNA- als auch Proteinlevel erreichen ihr Maximum während der G2/M-Phase. Obwohl die typische Aurora-C-Expression auf das Hodengewebe beschränkt ist, berichten Forschungstudien eine Überexpression von Aurora C in verschiedenen Krebszelllinien.
Zusammensetzung der Strukturdomänen von Aurora-Kinasen A-C
Relevante Antikörper
| Katalognummer# | Produktname | Reaktivität | Anwendung |
|---|---|---|---|
| APRab04258 | ARK-1 (phospho Thr288) Kaninchenpolyklonaler Antikörper | Mensch, Maus, Ratte | WB,IHC-P,IF-P,IF-F,ICC/IF,ELISA |
| AMRe21613 | Aurora A Kaninchenmonoklonaler Antikörper | Mensch | WB,IHC,IF,IP,ELISA |
| AMRe21394 | Aurora B Kaninchenmonoklonaler Antikörper | Mensch | WB,IHC,IF,IP,ELISA |
| APS0635 | HRP-konjugierter Polyklonaler Ziege-Anti-Kaninchen IgG(H+L) Sekundärantikörper | ELISA, WB, Dot blot Kaninchen | ELISA, WB, Dot blot |
| AMre80004 | GAPDH (12R9) Kaninchenmonoklonaler Antikörper | WB,ELISA Mensch,Maus,Ratte,Kaninchen,Hund,Affe | WB,ELISA |
| APRab04258 | ARK-1 (phospho Thr288) Kaninchenpolyklonaler Antikörper | Mensch,Maus,Ratte | WB,IHC-P,IF-P,IF-F,ICC/IF,ELISA |
Verwandte Produkte
Referenzen
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- Katayama H, Brinkley WR, Sen S. The Aurora kinases: role in cell transformation and tumorigenesis. Cancer Metastasis Rev. 2003 Dec;22(4):451-64. [PMID: 12884918].
- Andrews PD, Knatko E, Moore WJ, Swedlow JR. Mitotic mechanics: the auroras come into view. Curr Opin Cell Biol. 2003 Dec;15(6):672-83. [PMID: 14644191].
- Pascreau G, Arlot-Bonnemains Y, Prigent C. Phosphorylation of histone and histone-like proteins by aurora kinases during mitosis. Prog Cell Cycle Res. 2003;5:369-74. [PMID: 14593731].
- Crosio C, Fimia GM, Loury R, et. Mitotic phosphorylation of histone H3: spatio-temporal regulation by mammalian Aurora kinases. Mol Cell Biol. 2002 Feb;22(3):874-85. [PMID: 11784863]
- Kimura M, Matsuda Y, Yoshioka T. Cell cycle-dependent expression and centrosome localization of a third human aurora/Ipl1-related protein kinase, AIK3. J Biol Chem. 1999 Mar 12;274(11):7334-40.[PMID: 10066797].
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