Aktivierung des Östrogenrezeptors α
Der Östrogenrezeptor α (ERα) gehört zur Steroid-Rezeptor-Superfamilie und enthält hochkonservierte DNA-Bindungs- sowie Ligandenbindungsdomänen. Durch seine östrogenunabhängigen und östrogenabhängigen Aktivierungsdomänen (Östrogenrezeptor αAF-1 bzw. AF-2) reguliert ERα die Transkription durch Rekrutierung von Coaktivator-Proteinen und Interaktion mit der allgemeinen Transkriptionsmaschinerie. Phosphorylierung an mehreren Stellungen stellt einen wichtigen Mechanismus zur Regulierung der ERα-Aktivität dar.
Ser104, 106, 118 und 167 befinden sich im Aminoterminalen Transkriptionsaktivierungsdomäne AF-1, und die Phosphorylierung dieser Serin-Reste spielt eine wichtige Rolle bei der Regulierung der ERα-Aktivität. Ser118 könnte das Substrat des Transkriptionsregulierenden Kinasen CDK7 sein. Ser167 könnte durch p90RSK und Akt phosphoryliert werden. Laut Forschungsliteratur kann die Phosphorylierung bei Ser167 Tamoxifen-Resistenz bei Brustkrebspatienten vermitteln.
Die Rolle des Östrogenrezeptors alpha und der Östrogenrezeptor-alpha-Antagonisten (Tamoxifen, Fulvestrant, Letrozol und Anastrozol) bei Brustkrebs
Relevante Antikörper
| Katalognummer | Produktname | Reaktivität | Anwendung |
|---|---|---|---|
| AMRe21336 | Histon H3 Kaninchen Monoklonaler Antikörper | Mensch,Maus,Ratte | WB,IHC,IF,IP,ELISA |
| AMRe03979 | DiMethyl-Histon H3 (Lysin79) Kaninchen Monoklonaler Antikörper | Mensch, Maus, Ratte | WB,IHC-F,IHC-P,ICC/IF |
| AMRe84137 | Histon H3(MonomethylK79) Kaninchen Monoklonaler Antikörper | Mensch,Maus,Ratte | WB,IP,IHC,ICC,IF |
| APS0635 | HRP-konjugiertes Polyklonales Ziege Anti-Kaninchen IgG(H+L) Sekundärantikörper | Kaninchen | ELISA, WB, Dot blot |
| APS0631 | HRP-konjugiertes Polyklonales Ziege Anti-Maus IgG(H+L) Sekundärantikörper | Maus | ELISA, WB, Dot blot |
| AMre80004 | GAPDH (12R9) Kaninchen Monoklonaler Antikörper | Mensch,Maus,Ratte,Kaninchen,Hund,Schimpfaffe | WB,ELISA |
Verwandte Produkte
Referenzen
- Mangelsdorf DJ, Thummel C, Beato M, et,al. Die nukleäre Rezeptor-Superfamilie: das zweite Jahrzehnt. Cell. 15. Dez. 1995;83(6):835-9. doi: 10.1016/0092-8674(95)90199-x. [PMID: 8521507].
- Glass CK, Rosenfeld MG. Der Co-Regulator-Austausch in transkriptionellen Funktionen nukleärer Rezeptoren. Genes Dev. 15. Jan. 2000;14(2):121-41. [PMID: 10652267].
- Chen D, Pace PE, Coombes RC, Ali S. Phosphorylierung des menschlichen Östrogenrezeptors alpha durch Proteinkinase A reguliert Dimarisierung. Mol Cell Biol. Feb 1999;19(2):1002-15.[PMID: 9891036].
- Campbell RA, Bhat-Nakshatri P, Patel NM, Constantinidou D, et,al. Phosphatidylinositol 3-Kinase/AKT-vermittelte Aktivierung des Östrogenrezeptors alpha: ein neues Modell für Anti-Oestrogen-Resistenz. J Biol Chem. 30. März 2001;276(13):9817-24. Epub 2001 Jan 3. [PMID: 11139588].
- Chen D, Riedl T, Washbrook E, Pace PE, Coombes RC, Egly JM, Ali S. Aktivierung des Östrogenrezeptors alpha durch S118-Phosphorylierung beinhaltet eine ligandabhängige Interaktion mit TFIIH und Beteiligung von CDK7. Mol Cell. Jul 2000;6(1):127-37. [PMID: 10949034].
- Joel PB, Smith J, Sturgill TW, et,al. pp90rsk1 reguliert Östrogenrezeptor-vermittelte Transkription durch Phosphorylierung von Ser-167. Mol Cell Biol. Apr 1998;18(4):1978-84. [ PMID: 9528769].
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