A2M (2T11) Kaninchen-monoklonaler Antikörper

Konjugation: Unkonjugiert

Rekombinanter monoklonaler Kaninchenantikörper

Anwendung

IHC ICC/IF ELISA WB

Reaktivität

Menschlich

Genname

A2M

Lagerung

Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles.

Zusammenfassung

Produktname	A2M (2T11) Kaninchen-monoklonaler Antikörper
Beschreibung	Rekombinanter monoklonaler Kaninchenantikörper
Wirt	Kaninchen
Reaktivität	Menschlich
Konjugation	Unkonjugiert
Modifikation	Unverändert
Isotyp	IgG
Klonalität	Monoklonal
Form	Flüssig
Konzentration	Unkonjugiert
Lagerung	Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles.
Versand	Eisbeutel.
Puffer	Kaninchen-IgG in phosphatgepufferter Kochsalzlösung (PBS), pH 7,4, 150 mM NaCl, 0,02 % Konservierungsmittel Typ N und 50 % Glycerin. Kurzfristig bei +4 °C lagern. Langfristig bei -20 °C lagern. Wiederholtes Einfrieren und Auftauen vermeiden.
Reinigung	Affinitätsreinigung

Antigeninformation

Genname	A2M
alternative Namen	A2m; Alpha 2M; Alpha-2-macroglobulin; C3 and PZP-like alpha-2-macroglobulin domain-containing protein 5; CPAMD5; FWP007; S863 7;
Gene ID	2
SwissProt ID	P01023
Immunogen	Ein synthetisches Peptid des menschlichen Alpha-2-Makroglobulins

Anwendung

Anwendung	WB
Verdünnungsverhältnis	WB 1:1000-1:5000
Molekulargewicht	163kDa

Forschungsgebiet

Complement and coagulation cascades;

Hintergrund

Alpha-2-Makroglobulin (A2M) ist ein Proteaseinhibitor und Zytokintransporter. Es hemmt zahlreiche Proteasen, darunter Trypsin, Thrombin und Kollagenase. A2M spielt eine Rolle bei der Alzheimer-Krankheit (AD), da es die Clearance und den Abbau von A-beta, dem Hauptbestandteil von Beta-Amyloid-Ablagerungen, vermittelt. Es hemmt alle vier Proteinaseklassen durch einen einzigartigen „Einfangmechanismus“. Dieses Protein besitzt eine Peptidsequenz, die sogenannte „Köderregion“, welche spezifische Spaltstellen für verschiedene Proteinasen enthält. Spaltet eine Proteinase die Köderregion, wird eine Konformationsänderung im Protein induziert, die die Proteinase einfängt. Das eingeschlossene Enzym bleibt gegenüber niedermolekularen Substraten aktiv (die Aktivität gegenüber hochmolekularen Substraten ist stark reduziert). Nach der Spaltung in der Köderregion wird eine Thioesterbindung hydrolysiert, die die kovalente Bindung des Proteins an die Proteinase vermittelt.