Acetyllysin(10B10)-Maus-monoklonaler Antikörper
Konjugation: Unkonjugiert
monoklonaler Maus-Antikörper
Anwendung
Reaktivität
Artenunabhängig
Genname
-
Lagerung
Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles.
Zusammenfassung
| Produktname | Acetyllysin(10B10)-Maus-monoklonaler Antikörper |
| Beschreibung | monoklonaler Maus-Antikörper |
| Wirt | Maus |
| Reaktivität | Artenunabhängig |
| Konjugation | Unkonjugiert |
| Modifikation | Acetyliert |
| Isotyp | IgG |
| Klonalität | Monoklonal |
| Form | Flüssig |
| Konzentration | Unkonjugiert |
| Lagerung | Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles. |
| Versand | Eisbeutel. |
| Puffer | PBS, pH 7,4, mit 0,5 % Schutzprotein, 0,02 % neuartigem Konservierungsmittel N als Konservierungsmittel und 50 % Glycerin. |
| Reinigung | Affinitätsreinigung |
Antigeninformation
| Genname | - |
| alternative Namen | - |
| Gene ID | - |
| SwissProt ID | - |
| Immunogen | Gereinigtes Protein |
Anwendung
| Anwendung | WB,IHC,ICC/IF,IP |
| Verdünnungsverhältnis | WB 1:1000-1:2000,IHC 1:200-1:500,ICC/IF 1:50-1:200,IP 1:100-1:200 |
| Molekulargewicht | - |
Forschungsgebiet
Hintergrund
| Die Acetylierung von Lysin ist, ähnlich wie die Phosphorylierung von Serin, Threonin oder Tyrosin, eine wichtige reversible Modifikation, die die Proteinaktivität reguliert. Die konservierten N-terminalen Domänen der vier Kernhistone (H2A, H2B, H3 und H4) enthalten Lysine, die durch Histon-Acetyltransferasen (HATs) acetyliert und durch Histon-Deacetylasen (HDACs) deacetyliert werden. Signalwege, die zur Acetylierung/Deacetylierung von Histonen, Transkriptionsfaktoren und anderen Proteinen führen, beeinflussen vielfältige zelluläre Prozesse, darunter die Chromatin-Struktur und Genaktivität, Zellwachstum, Differenzierung und Apoptose. Jüngste proteomische Untersuchungen deuten darauf hin, dass die Acetylierung von Lysinresten eine weit verbreitete und wichtige Form der posttranslationalen Proteinmodifikation darstellt, die Tausende von Proteinen beeinflusst, die an der Kontrolle von Zellzyklus und Stoffwechsel, Langlebigkeit, Aktinpolymerisation und nukleärem Transport beteiligt sind. Die Regulation des Proteinacetylierungsstatus ist bei Krebs und Polyglutaminerkrankungen gestört, und HDACs haben sich zu vielversprechenden Zielstrukturen für derzeit in der Entwicklung befindliche Krebsmedikamente entwickelt. |
