COL4A5 Kaninchen-Polyclonal-Antikörper
Konjugation: Unkonjugiert
polyklonaler Kaninchenantikörper
Anwendung
Reaktivität
Mensch, Maus
Genname
COL4A5
Lagerung
Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles.
Zusammenfassung
| Produktname | COL4A5 Kaninchen-Polyclonal-Antikörper |
| Beschreibung | polyklonaler Kaninchenantikörper |
| Wirt | Kaninchen |
| Reaktivität | Mensch, Maus |
| Konjugation | Unkonjugiert |
| Modifikation | Unverändert |
| Isotyp | IgG |
| Klonalität | Polyklonal |
| Form | Flüssig |
| Konzentration | Unkonjugiert |
| Lagerung | Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles. |
| Versand | Eisbeutel. |
| Puffer | Flüssigkeit in PBS mit 50 % Glycerin, 0,5 % Schutzprotein und 0,02 % Konservierungsmittel vom neuen Typ N. |
| Reinigung | Affinitätsreinigung |
Antigeninformation
| Genname | COL4A5 |
| alternative Namen | COL4A5; Collagen alpha-5(IV) chain |
| Gene ID | 1287 |
| SwissProt ID | P29400 |
| Immunogen | Das Antiserum wurde gegen ein synthetisches Peptid hergestellt, das von humanem Kollagen IV alpha5 abgeleitet ist. Aminosäurebereich: 21–70 |
Anwendung
| Anwendung | WB,IHC,ICC/IF,ELISA |
| Verdünnungsverhältnis | WB 1:500-1:2000,IHC 1:100-1:300,ICC/IF 1:200-1:1000,ELISA 1:5000-1:20000 |
| Molekulargewicht | 160kDa |
Forschungsgebiet
Hintergrund
| Dieses Gen kodiert eine der sechs Untereinheiten von Kollagen Typ IV, dem Hauptbestandteil der Basalmembranen. Mutationen in diesem Gen sind mit dem X-chromosomalen Alport-Syndrom, auch bekannt als hereditäre Nephritis, assoziiert. Wie die anderen Mitglieder der Kollagen-Typ-IV-Genfamilie ist dieses Gen in einer Kopf-an-Kopf-Konfiguration mit einem weiteren Kollagen-Typ-IV-Gen angeordnet, sodass jedes Genpaar einen gemeinsamen Promotor besitzt. Alternativ gespleißte Transkriptvarianten wurden für dieses Gen identifiziert. [bereitgestellt von RefSeq, Aug. 2010], Krankheit: Defekte im COL4A5-Gen sind die Ursache des X-chromosomalen Alport-Syndroms (APSX) [MIM:301050]. APSX ist gekennzeichnet durch progressive Glomerulonephritis, Nierenversagen, Schallempfindungsschwerhörigkeit, spezifische Augenanomalien (Lentikonus und Makulaflecken) sowie Defekte der glomerulären Basalmembran. Die Erkrankung weist eine erhebliche Heterogenität auf, da sich Familien hinsichtlich des Alters bei terminaler Niereninsuffizienz und des Auftretens von Taubheit unterscheiden. Deletionen, die die N-terminalen Regionen von COL4A5 und COL4A6 betreffen und sich Kopf an Kopf befinden, sind die Ursache der diffusen Leiomyomatose mit Alport-Syndrom (DL-ATS) [MIM:308940]; auch bekannt als Ösophagus- und Vulva-Leiomyomatose mit Nephropathie oder Alport-Syndrom und diffuse Leiomyomatose (ATS-DL). DL-ATS ist die Kombination aus Alport-Syndrom und diffuser Leiomyomatose (DL). Die Dysplasie ist ein tumoröser Prozess, der glatte Muskelzellen betrifft, hauptsächlich der Speiseröhre, aber auch der Tracheobronchialbaums und des weiblichen Genitaltrakts. Domäne: Die Alpha-Ketten des Kollagens Typ IV besitzen eine nicht-kollagene Domäne (NC1) am C-Terminus, häufige Unterbrechungen der G-X-Y-Wiederholungen in der langen zentralen Tripelhelixdomäne (was zu Flexibilität in der Tripelhelix führen kann) und eine kurze N-terminale Tripelhelixdomäne (7S). Funktion: Kollagen Typ IV ist der Hauptbestandteil der glomerulären Basalmembranen (GBM) und bildet zusammen mit Lamininen, Proteoglykanen und Entactin/Nidogen ein netzartiges Geflecht. PTM: Proline an der dritten Position der Tripeptid-Wiederholungseinheit (G-X-Y) sind in einigen oder allen Ketten hydroxyliert. PTM: Kollagene Typ IV enthalten zahlreiche Cysteinreste, die an inter- und intramolekularen Disulfidbrücken beteiligt sind. Zwölf dieser Aminosäuren, die sich in der NC1-Domäne befinden, sind in allen bekannten Kollagenen vom Typ IV konserviert. Ähnlichkeit: Gehört zur Kollagenfamilie vom Typ IV. Ähnlichkeit: Enthält eine Kollagen-IV-NC1-Domäne (C-terminal nicht-kollagen). Untereinheit: Es gibt sechs Kollagen-Isoformen vom Typ IV, α1(IV) bis α6(IV), von denen jede mit zwei anderen Ketten eine Tripelhelixstruktur bilden kann, um das Kollagen-IV-Netzwerk zu erzeugen. |
