Endophilin I Kaninchen-Polyclonal-Antikörper
Konjugation: Unkonjugiert
polyklonaler Kaninchenantikörper
Anwendung
Reaktivität
Mensch, Maus, Ratte
Genname
SH3GL2
Lagerung
Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles.
Zusammenfassung
| Produktname | Endophilin I Kaninchen-Polyclonal-Antikörper |
| Beschreibung | polyklonaler Kaninchenantikörper |
| Wirt | Kaninchen |
| Reaktivität | Mensch, Maus, Ratte |
| Konjugation | Unkonjugiert |
| Modifikation | Unverändert |
| Isotyp | IgG |
| Klonalität | Polyklonal |
| Form | Flüssig |
| Konzentration | Unkonjugiert |
| Lagerung | Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles. |
| Versand | Eisbeutel. |
| Puffer | Flüssigkeit in PBS mit 50 % Glycerin, 0,5 % Schutzprotein und 0,02 % Konservierungsmittel vom neuen Typ N. |
| Reinigung | Affinitätsreinigung |
Antigeninformation
| Genname | SH3GL2 |
| alternative Namen | SH3GL2; CNSA2; SH3D2A; Endophilin-A1; EEN-B1; Endophilin-1; SH3 domain protein 2A; SH3 domain-containing GRB2-like protein 2 |
| Gene ID | 6456 |
| SwissProt ID | Q99962 |
| Immunogen | Synthetisiertes Peptid, abgeleitet von Endophilin I, Aminosäurebereich: 30–110 |
Anwendung
| Anwendung | WB,ELISA |
| Verdünnungsverhältnis | WB 1:500-1:2000,ELISA 1:5000-1:20000 |
| Molekulargewicht | 39kDa |
Forschungsgebiet
| Endocytosis; |
Hintergrund
| Domäne: Eine N-terminale amphipathische Helix, die BAR-Domäne und eine zweite amphipathische Helix, die in Helix 1 der BAR-Domäne eingefügt ist (N-BAR-Domäne), induzieren Membrankrümmung und binden an gekrümmte Membranen. Das BAR-Domänen-Dimer bildet ein starres, halbmondförmiges Helixbündel, wobei die beiden zweiten amphipathischen Helices zur Membranbindungsfläche hin ragen. Funktion: Beteiligt an der Endozytose synaptischer Vesikel. Kann andere Proteine an Membranen mit hoher Krümmung rekrutieren. Sonstiges: HeLa-Zellen, die die N-BAR-Domäne von SH3GL2 exprimieren, zeigen eine Tubulierung der Plasmamembran. Die N-BAR-Domäne bindet Liposomen und induziert die Bildung von Tubuli aus Liposomen. Die N-terminale amphipathische Helix ist für die Liposomenbindung erforderlich. Die zweite amphipathische Helix verstärkt die Tubulierung von Liposomen. Ähnlichkeit: Gehört zur Endophilin-Familie. Ähnlichkeit: Enthält eine BAR-Domäne. Ähnlichkeit: Enthält eine SH3-Domäne. Subzelluläre Lokalisation: Konzentriert in präsynaptischen Nervenendigungen von Neuronen. Untereinheit: Monomer im Zytoplasma. Homodimer in Membranbindung (aufgrund von Ähnlichkeit). Interagiert mit SYNJ1 und DNM1. Interagiert mit MAP4K3; diese Interaktion scheint die MAP4K3-vermittelte JNK-Aktivierung zu regulieren. Interagiert mit PDCD6IP. Gewebespezifität: Gehirn, vorwiegend im Frontalkortex. Wird im fetalen Kleinhirn stark exprimiert. Domäne: Eine N-terminale amphipathische Helix, die BAR-Domäne, und eine zweite amphipathische Helix, die in Helix 1 der BAR-Domäne eingefügt ist (N-BAR-Domäne), induzieren Membrankrümmung und binden an gekrümmte Membranen. Das BAR-Domänen-Dimer bildet ein starres, halbmondförmiges Helixbündel, wobei das Paar der zweiten amphipathischen Helices zur Membranbindungsfläche hin ragt. Funktion: Beteiligt an der Endozytose synaptischer Vesikel. Kann andere Proteine an Membranen mit hoher Krümmung rekrutieren. Sonstiges: HeLa-Zellen, die die N-BAR-Domäne von SH3GL2 exprimieren, zeigen eine Tubulierung der Plasmamembran. Die N-BAR-Domäne bindet Liposomen und induziert die Bildung von Tubuli aus Liposomen. Die N-terminale amphipathische Helix ist für die Liposomenbindung erforderlich. Die zweite amphipathische Helix verstärkt die Tubulierung von Liposomen. Ähnlichkeit: Gehört zur Endophilin-Familie. Ähnlichkeit: Enthält eine BAR-Domäne. Ähnlichkeit: Enthält eine SH3-Domäne. Subzelluläre Lokalisation: Konzentriert in präsynaptischen Nervenendigungen von Neuronen. Untereinheit: Monomer im Zytoplasma. Homodimer bei Assoziation mit Membranen (aufgrund von Ähnlichkeit). Interagiert mit SYNJ1 und DNM1. Interagiert mit MAP4K3; diese Interaktion scheint die MAP4K3-vermittelte JNK-Aktivierung zu regulieren. Interagiert mit PDCD6IP. Gewebespezifität: Gehirn, hauptsächlich im Frontalkortex. Wird im fetalen Kleinhirn stark exprimiert. |
