HIF-3α Kaninchen-Polyclonal-Antikörper
Konjugation: Unkonjugiert
polyklonaler Kaninchenantikörper
Anwendung
Reaktivität
Mensch, Maus, Ratte
Genname
HIF3A
Lagerung
Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles.
Zusammenfassung
| Produktname | HIF-3α Kaninchen-Polyclonal-Antikörper |
| Beschreibung | polyklonaler Kaninchenantikörper |
| Wirt | Kaninchen |
| Reaktivität | Mensch, Maus, Ratte |
| Konjugation | Unkonjugiert |
| Modifikation | Unverändert |
| Isotyp | IgG |
| Klonalität | Polyklonal |
| Form | Flüssig |
| Konzentration | Unkonjugiert |
| Lagerung | Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles. |
| Versand | Eisbeutel. |
| Puffer | Flüssigkeit in PBS mit 50 % Glycerin, 0,5 % Schutzprotein und 0,02 % Konservierungsmittel vom neuen Typ N. |
| Reinigung | Affinitätsreinigung |
Antigeninformation
| Genname | HIF3A |
| alternative Namen | Hypoxia-inducible factor 3-alpha; HIF-3-alpha; HIF3-alpha; Basic-helix-loop-helix-PAS protein MOP7; Class E basic helix-loop-helix protein 17; bHLHe17; HIF3-alpha-1; Inhibitory PAS domain protein; IPAS; Member of PAS protein 7; PAS domain-c |
| Gene ID | 64344 |
| SwissProt ID | Q66K72 |
| Immunogen | Das Antiserum wurde gegen ein synthetisches Peptid, abgeleitet von humanem HIF-3α, hergestellt. Aminosäurebereich: 305–354 |
Anwendung
| Anwendung | WB,ELISA |
| Verdünnungsverhältnis | WB 1:500-1:2000,ELISA 1:10000-1:20000 |
| Molekulargewicht | 72kDa |
Forschungsgebiet
Hintergrund
| Hypoxie-induzierbarer Faktor 3, Alpha-Untereinheit (HIF3A), Homo sapiens. Das von diesem Gen kodierte Protein ist die Alpha-3-Untereinheit eines von mehreren Alpha/Beta-Untereinheiten-Heterodimeren, die zahlreiche adaptive Reaktionen auf niedrigen Sauerstoffpartialdruck (Hypoxie) regulieren. Der Alpha-3-Untereinheit fehlt die Transaktivierungsdomäne, die in Faktoren mit der Alpha-1- oder Alpha-2-Untereinheit vorkommt. Es wird angenommen, dass Faktoren mit der Alpha-3-Untereinheit die Expression hypoxieinduzierbarer Gene negativ regulieren. Für dieses Gen wurden mehrere alternativ gespleißte Transkriptvarianten gefunden. [bereitgestellt von RefSeq, März 2011] Funktion: Beteiligt an der adaptiven Reaktion auf Hypoxie. Unterdrückt die hypoxieinduzierbare Expression von HIF1A und EPAS1. Bindet an die Kern-DNA-Sequenz 5'-TACGTG-3' innerhalb des Hypoxie-Response-Elements (HRE) von Zielgenpromotoren. Der HIF3A-ARNT-Komplex aktiviert die HRE-gesteuerte Transkription von Reportergenen. Isoform 4 wirkt dominant-negativ und inaktiviert die HIF1A-vermittelte Transkription. Sie schwächt die Bindung von HIF1A an Hypoxie-responsive Elemente (HRE) ab und hemmt so die HRE-gesteuerte Transkription. Hypoxie führt zur Herunterregulierung von Isoform 4 und damit zur Aktivierung von HIF1A. Umgekehrt steigt nach Wiederherstellung der Normoxie die Expression von Isoform 4 an und bewirkt so die Hemmung der HIF1A-Aktivität. Isoform 4 könnte ein negativer Regulator der Hypoxie-induzierbaren Genexpression in der Niere sein und an der renalen Tumorentstehung beteiligt sein. Wirkt als Inhibitor der Angiogenese in der Kornea. Induktion: Stark induziert durch Hypoxie (1 % O₂), sowohl auf Protein- als auch auf mRNA-Ebene, aufgrund erhöhter Proteinstabilität und transkriptioneller Aktivierung. Online-Information: Eintritt durch Hypoxie-induzierbaren Faktor. PTM: Unter Normoxie hydroxyliert an Pro-492 in der sauerstoffabhängigen Degradationsdomäne (ODD) durch PHD. Das hydroxylierte Prolin fördert die Interaktion mit VHL, was eine schnelle Ubiquitinierung und den anschließenden proteasomalen Abbau einleitet. Ähnlichkeit: Enthält eine basische Helix-Loop-Helix (bHLH)-Domäne. Ähnlichkeit: Enthält zwei PAS (PER-ARNT-SIM)-Domänen. Subzelluläre Lokalisation: In den Zellkernen aller periportalen und perivenösen Hepatozyten. In der distalen perivenösen Zone im Zytoplasma der Hepatozyten nachweisbar. Untereinheit: Heterodimerisiert mit ARNT. Interagiert über die sauerstoffabhängige Degradationsdomäne (ODD) mit der Beta-Domäne von VHL. Gewebespezifität: Wird in der Niere exprimiert. Wird reichlich in Lungenepithelzellen exprimiert. Die Expression wird sauerstoffabhängig reguliert. |
