HSPA5 Maus-monoklonaler Antikörper
Konjugation: Unkonjugiert
monoklonaler Maus-Antikörper
Anwendung
Reaktivität
Mensch, Maus, Ratte, Affe, Kaninchen
Genname
HSPA5
Lagerung
Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles.
Zusammenfassung
| Produktname | HSPA5 Maus-monoklonaler Antikörper |
| Beschreibung | monoklonaler Maus-Antikörper |
| Wirt | Maus |
| Reaktivität | Mensch, Maus, Ratte, Affe, Kaninchen |
| Konjugation | Unkonjugiert |
| Modifikation | Unverändert |
| Isotyp | Mouse IgG1 |
| Klonalität | Monoklonal |
| Form | Flüssig |
| Konzentration | Unkonjugiert |
| Lagerung | Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles. |
| Versand | Eisbeutel. |
| Puffer | Gereinigter Antikörper in PBS mit 0,05% Natriumazid. |
| Reinigung | Affinitätsreinigung |
Antigeninformation
| Genname | HSPA5 |
| alternative Namen | BIP; MIF2; GRP78; FLJ26106; HSPA5 |
| Gene ID | 3309 |
| SwissProt ID | P11021 |
| Immunogen | Gereinigtes rekombinantes Fragment des humanen HSPA5, exprimiert in E. coli. |
Anwendung
| Anwendung | WB,IHC,ICC,ELISA,FC |
| Verdünnungsverhältnis | WB 1:500-1:2000,IHC 1:100-1:500,ICC 1:50-1:500,ELISA 1:5000-1:20000,FC 1:200-1:400 |
| Molekulargewicht | 78kDa |
Forschungsgebiet
Hintergrund
| Bei Glukosemangel in chinesischen Hamster-K12-Zellen ist die Synthese mehrerer Proteine, sogenannter glukoseregulierter Proteine (GRPs), deutlich erhöht. Hendershot et al. (1994) (PubMed 8020977) wiesen darauf hin, dass eines dieser Proteine, GRP78 (HSPA5), auch als „Immunglobulin-Schwerketten-bindendes Protein“ (BiP) bezeichnet, zur Familie der Hitzeschockproteine 70 (HSP70) gehört und an der Faltung und dem Zusammenbau von Proteinen im endoplasmatischen Retikulum (ER) beteiligt ist. Da zahlreiche ER-Proteine transient mit GRP78 interagieren, spielt es möglicherweise eine Schlüsselrolle bei der Überwachung des Proteintransports durch die Zelle. Es trägt wahrscheinlich zur Assemblierung multimerer Proteinkomplexe im ER bei. Die HSP70-Proteine sind ubiquitäre molekulare Chaperone, die in allen Organismen und Gewebetypen vorkommen. Wie andere Mitglieder der HSP70-Familie ist BiP eine Peptid-bindende ATPase, die native Proteine von ungefalteten Polypeptiden unterscheiden kann. BiP bindet nicht an vollständig gefaltete und assemblierte Proteine, außer in Gegenwart anderer Co-Chaparone. BiP ist an einer Reihe wichtiger Mechanismen und Signalwege beteiligt, darunter die Translokation von Polypeptiden durch das endoplasmatische Retikulum, die Faltung, Assemblierung und der Transport von sekretierten oder Membranproteinen sowie die Regulation der Calciumhomöostase. Obwohl BiP relativ häufig vorkommt, treten deutliche Anstiege von BiP bei der Akkumulation ungefalteter Polypeptide auf. Daher wurde BiP als Marker für verschiedene Krankheitszustände identifiziert, die mit der Fehlfaltung sekretorischer und transmembranärer Proteine einhergehen. |
