JMJD2B Kaninchen-Polyclonal-Antikörper
Konjugation: Unkonjugiert
polyklonaler Kaninchenantikörper
Anwendung
Reaktivität
Mensch, Ratte, Maus
Genname
KDM4B
Lagerung
Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles.
Zusammenfassung
| Produktname | JMJD2B Kaninchen-Polyclonal-Antikörper |
| Beschreibung | polyklonaler Kaninchenantikörper |
| Wirt | Kaninchen |
| Reaktivität | Mensch, Ratte, Maus |
| Konjugation | Unkonjugiert |
| Modifikation | Unverändert |
| Isotyp | IgG |
| Klonalität | Polyklonal |
| Form | Flüssig |
| Konzentration | Unkonjugiert |
| Lagerung | Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles. |
| Versand | Eisbeutel. |
| Puffer | Flüssigkeit in PBS mit 50 % Glycerin, 0,5 % Schutzprotein und 0,02 % Konservierungsmittel vom neuen Typ N. |
| Reinigung | Affinitätsreinigung |
Antigeninformation
| Genname | KDM4B |
| alternative Namen | KDM4B; JHDM3B; JMJD2B; KIAA0876; Lysine-specific demethylase 4B; JmjC domain-containing histone demethylation protein 3B; Jumonji domain-containing protein 2B |
| Gene ID | 23030 |
| SwissProt ID | O94953 |
| Immunogen | Das Antiserum wurde gegen ein synthetisches Peptid, abgeleitet von humanem KDM4B, hergestellt. Aminosäurebereich: 351–400 |
Anwendung
| Anwendung | IHC,ICC/IF,ELISA |
| Verdünnungsverhältnis | IHC 1:100-1:300,ICC/IF 1:50-1:200,ELISA 1:5000-1:10000 |
| Molekulargewicht | - |
Forschungsgebiet
| Epigenetics and Nuclear Signaling |
Hintergrund
| Kofaktor: Bindet 1 Fe(2+)-Ion pro Untereinheit. Domäne: Die zwei Tudor-Domänen erkennen und binden methylierte Histone. Die doppelte Tudor-Domäne besitzt eine interdigitierte Struktur, deren ungewöhnliche Faltung für die Bindung methylierter Histonschwänze erforderlich ist. Funktion: Histon-Demethylase, die spezifisch Lysin-9 von Histon H3 demethyliert und somit eine Rolle im Histoncode spielt. Sie demethyliert weder Lysin-4, Lysin-27, Lysin-36 noch Lysin-20 von Histon H3. Sie kann lediglich trimethyliertes Lysin-9 von H3 demethylieren, mit einer geringeren Aktivität als KDM4A, KDM4C und KDM4D. Die Demethylierung von Lysinresten führt zur Bildung von Formaldehyd und Succinat. Ähnlichkeit: Gehört zur JHDM3-Histon-Demethylase-Familie. Ähnlichkeit: Enthält eine JmjC-Domäne. Ähnlichkeit: Enthält eine JmjN-Domäne. Ähnlichkeit: Enthält zwei Zinkfinger vom PHD-Typ. Ähnlichkeit: Enthält zwei Tudor-Domänen. Cofaktor: Bindet ein Fe²⁺-Ion pro Untereinheit. Domäne: Die zwei Tudor-Domänen erkennen und binden methylierte Histone. Die doppelte Tudor-Domäne besitzt eine interdigitierte Struktur, deren ungewöhnliche Faltung für die Bindung methylierter Histonschwänze erforderlich ist. Funktion: Histon-Demethylase, die spezifisch Lysin-9 von Histon H3 demethyliert und somit eine Rolle im Histoncode spielt. Demethyliert weder Histon H3 'Lys-4', H3 'Lys-27', H3 'Lys-36' noch H4 'Lys-20'. Kann lediglich trimethyliertes H3 'Lys-9' demethylieren, mit einer geringeren Aktivität als KDM4A, KDM4C und KDM4D. Die Demethylierung von Lysinresten führt zur Bildung von Formaldehyd und Succinat. Ähnlichkeit: Gehört zur JHDM3-Histon-Demethylase-Familie. Ähnlichkeit: Enthält eine JmjC-Domäne. Ähnlichkeit: Enthält eine JmjN-Domäne. Ähnlichkeit: Enthält zwei Zinkfinger vom PHD-Typ. Ähnlichkeit: Enthält zwei Tudor-Domänen. |
