MYLK (Phospho Tyr464) Kaninchen-Polyclonal-Antikörper

Konjugation: Unkonjugiert

polyklonaler Kaninchenantikörper

Anwendung

IHC ICC/IF ELISA IHC,ICC/IF,ELISA

Reaktivität

Mensch, Ratte, Maus

Genname

MYLK

Lagerung

Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles.

Zusammenfassung

Produktname	MYLK (Phospho Tyr464) Kaninchen-Polyclonal-Antikörper
Beschreibung	polyklonaler Kaninchenantikörper
Wirt	Kaninchen
Reaktivität	Mensch, Ratte, Maus
Konjugation	Unkonjugiert
Modifikation	Phosphoryliert
Isotyp	IgG
Klonalität	Polyklonal
Form	Flüssig
Konzentration	Unkonjugiert
Lagerung	Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles.
Versand	Eisbeutel.
Puffer	Flüssigkeit in PBS mit 50 % Glycerin, 0,5 % Schutzprotein und 0,02 % Konservierungsmittel vom neuen Typ N.
Reinigung	Affinitätsreinigung

Antigeninformation

Genname	MYLK
alternative Namen	MYLK; MLCK; MLCK1; MYLK1; Myosin light chain kinase; smooth muscle; MLCK; smMLCK; Kinase-related protein; KRP; Telokin
Gene ID	4638
SwissProt ID	Q15746
Immunogen	Synthetisiertes Phosphopeptid um die Phosphorylierungsstelle von humanem MYLK (Phospho-Tyr464)

Anwendung

Anwendung	IHC,ICC/IF,ELISA
Verdünnungsverhältnis	IHC 1:100-1:300,ICC/IF 1:50-1:200,ELISA 1:5000-1:20000
Molekulargewicht	-

Forschungsgebiet

Calcium;Vascular smooth muscle contraction;Focal adhesion;Regulates Actin and Cytoskeleton;

Hintergrund

Myosin-Leichtkettenkinase (MYLK) Homo sapiens. Dieses Gen, ein Muskelgen aus der Immunglobulin-Superfamilie, kodiert für die Myosin-Leichtkettenkinase, ein Calcium/Calmodulin-abhängiges Enzym. Diese Kinase phosphoryliert regulatorische Myosin-Leichtketten, um die Interaktion von Myosin mit Aktinfilamenten und damit die Kontraktionsfähigkeit zu fördern. Das Gen kodiert sowohl Isoformen für glatte Muskulatur als auch für Nicht-Muskelgewebe. Zusätzlich kodiert es, gesteuert durch einen separaten Promotor in einem Intron der 3'-Region, für Telokin, ein kleines Protein, dessen Sequenz mit dem C-Terminus der Myosin-Leichtkettenkinase identisch ist. Telokin wird unabhängig in glatter Muskulatur exprimiert und stabilisiert unphosphorylierte Myosinfilamente. Ein Pseudogen befindet sich auf dem p-Arm von Chromosom 3. Es wurden vier Transkriptvarianten identifiziert, die vier Isoformen des Calcium/Calmodulin-abhängigen Enzyms kodieren, sowie zwei Transkripte, die zwei Telokin-Isoformen kodieren. Weitere Varianten wurden als alternative Produkte identifiziert: Es scheinen zusätzliche Isoformen zu existieren. Katalytische Aktivität: ATP + [Myosin-Leichtkette] = ADP + [Myosin-Leichtkette]-Phosphat. Kofaktoren: Calcium und Magnesium. Enzymregulation: Isoform 1 wird durch Phosphorylierung an Tyr-464 und Tyr-471 aktiviert. Isoformen, denen diese Tyrosinreste fehlen, werden nicht auf diese Weise reguliert. Alle katalytisch aktiven Isoformen benötigen zur Aktivierung die Bindung von Calcium und Calmodulin. Funktion: Calcium/Calmodulin-abhängiges Enzym, das über die Phosphorylierung von Myosin-Leichtketten (MLC) an der Kontraktion glatter Muskulatur beteiligt ist. Es reguliert die Permeabilität von Endothelzellen und Blutgefäßen. Im Nervensystem kontrolliert es das Wachstum von Astrozytenfortsätzen in Zellkulturen und ist an der Transmitterfreisetzung an Synapsen zwischen kultivierten sympathischen Ganglienzellen beteiligt. Entscheidender Teilnehmer an Signalsequenzen, die zur Fibroblastenapoptose führen. Online-Information: Myosin-Leichtkettenkinase-Eintrag. PTM: MLCK wird wahrscheinlich durch Phosphorylierung herunterreguliert. Ähnlichkeit: Gehört zur Proteinkinase-Superfamilie. CAMK Ser/Thr Proteinkinase-Familie. Ähnlichkeit: Enthält 1 Fibronectin-Typ-III-Domäne. Ähnlichkeit: Enthält 1 Proteinkinase-Domäne. Ähnlichkeit: Enthält 9 Ig-ähnliche C2-Typ-Domänen (Immunglobulin-ähnlich). Untereinheit: Alle Isoformen, einschließlich Telokin, binden Calmodulin. Gewebespezifität: Glatte Muskel- und Nicht-Muskel-Isoenzyme werden in einer Vielzahl von adulten und fetalen Geweben sowie in kultiviertem Endothel exprimiert, wobei die qualitative Expression weder gewebe- noch entwicklungsspezifisch zu sein scheint. Die nicht-muskuläre Isoform 2 ist die dominante Spleißvariante, die in verschiedenen Geweben exprimiert wird. Telokin wurde in einer Vielzahl von adulten und fötalen Geweben gefunden.