PSGL-1 Kaninchen-polyklonaler Antikörper
Konjugation: Unkonjugiert
polyklonaler Kaninchenantikörper
Anwendung
Reaktivität
Mensch, Ratte, Maus
Genname
SELPLG
Lagerung
Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles.
Zusammenfassung
| Produktname | PSGL-1 Kaninchen-polyklonaler Antikörper |
| Beschreibung | polyklonaler Kaninchenantikörper |
| Wirt | Kaninchen |
| Reaktivität | Mensch, Ratte, Maus |
| Konjugation | Unkonjugiert |
| Modifikation | Unverändert |
| Isotyp | IgG |
| Klonalität | Polyklonal |
| Form | Flüssig |
| Konzentration | Unkonjugiert |
| Lagerung | Aliquot and store at -20°C (valid for 12 months). Avoid freeze/thaw cycles. |
| Versand | Eisbeutel. |
| Puffer | Flüssigkeit in PBS mit 50 % Glycerin, 0,5 % Schutzprotein und 0,02 % Konservierungsmittel vom neuen Typ N. |
| Reinigung | Affinitätsreinigung |
Antigeninformation
| Genname | SELPLG |
| alternative Namen | SELPLG; P-selectin glycoprotein ligand 1; PSGL-1; Selectin P ligand; CD162 |
| Gene ID | 6404 |
| SwissProt ID | Q14242 |
| Immunogen | Das Antiserum wurde gegen ein synthetisches Peptid hergestellt, das vom N-terminalen Bereich des humanen SELPLG abgeleitet ist. Aminosäurebereich: 1–50 |
Anwendung
| Anwendung | WB,IHC,ICC/IF,ELISA |
| Verdünnungsverhältnis | WB 1:500-1:2000,IHC 1:100-1:300,ICC/IF 1:50-1:200,ELISA 1:5000-1:20000 |
| Molekulargewicht | 45 110kDa(glycosylated) |
Forschungsgebiet
| Cell adhesion molecules (CAMs); |
Hintergrund
| Dieses Gen kodiert für ein Glykoprotein, das als hochaffiner Gegenrezeptor für die Zelladhäsionsmoleküle P-, E- und L-Selektin fungiert, die auf myeloiden Zellen und stimulierten T-Lymphozyten exprimiert werden. Dadurch spielt dieses Protein eine entscheidende Rolle beim Leukozyten-Trafficking während Entzündungen, indem es Leukozyten an aktivierte Thrombozyten oder Endothelzellen, die Selektine exprimieren, bindet. Für seine hochaffine Bindungsaktivität benötigt dieses Protein zwei posttranslationale Modifikationen: Tyrosinsulfatierung und die Anlagerung des Sialyl-Lewis-x-Tetrasaccharids (sLex) an seine O-glykosidisch gebundenen Glykane. Eine aberrante Expression dieses Gens und Polymorphismen in diesem Gen sind mit Defekten der angeborenen und adaptiven Immunantwort assoziiert. Alternatives Spleißen führt zu mehreren Transkriptvarianten. [bereitgestellt von RefSeq, Apr. 2011] Funktion: Ein SLe(x)-Glykan, das durch hochaffine, calciumabhängige Interaktionen mit E-, P- und L-Selectinen das schnelle Rollen von Leukozyten über Gefäßoberflächen in den Anfangsstadien der Entzündung vermittelt. PSGL1 ist entscheidend für die initiale Leukozytenaufnahme. Online-Informationen: Eintrag P-Selectin-Glykoprotein-Ligand 1. PTM: Zeigt komplexe, Core-2-, sialylierte und fucosylierte O-glykosidisch verknüpfte Oligosaccharide, von denen zumindest einige Poly-N-Acetyl-Lactosamin mit unterschiedlichen Substitutionsgraden zu enthalten scheinen. Hauptsächlich disialylierte oder neutrale Formen des Core-2-Tetrasaccharids Galβ1→4GlcNAcβ1→6(Galβ1→3)GalNAcOH. Das GlcN:GalN-Verhältnis beträgt etwa 2:1 und das Man:Fuc-Verhältnis 3:5. Es enthält ca. 14 % Fucose mit α-1,3-Verknüpfung, die in zwei Formen vorliegt: Eine Spezies ist ein disialyliertes, monofucosyliertes Glykan, die andere ein monosialyliertes, trifucosyliertes Glykan mit einem Polylactosamin-Rückgrat. Die fucosylierten Formen tragen das Lewis-Antigen und sind wichtig für die Interaktion mit Selektinen sowie für die Funktion beim Leukozyten-Rolling. Die Modifikation mit dem Sialyl-Lewis-X-Glykan befindet sich an Thr-57. Es sind keine sulfatierten O-Glykane vorhanden. Eine gewisse N-Glykosylierung ist vorhanden. Die Sulfatierung ist in Verbindung mit dem SLe(x)-haltigen Glykan für die Bindung von P- und L-Selektin notwendig. Für eine hohe Affinität zur P-Selectin-Bindung ist bevorzugt das Isomer mit Sulfatierung an Tyr-48 und Tyr-51 erforderlich, während die L-Selectin-Bindung vorwiegend eine Sulfatierung an Tyr-51 voraussetzt, wobei die Sulfatierung an Tyr-48 nur eine untergeordnete Rolle spielt. Diese Sulfatierungen sind wichtig für die L- und P-Selectin-vermittelte Rekrutierung von Neutrophilen und das Rollen von Leukozyten. Die Interaktion mit P-, E- und L-Selectinen über ihre Lektin/EGF-Domänen ist für die Rekrutierung und das Rollen von Leukozyten notwendig. Diese Interaktionen erfordern eine Sialyl-Lewis-X-Glykan-Modifikation, wobei die Abhängigkeit von Tyrosinsulfatierungen unterschiedlich ist. Die Sulfatierung an Tyr-51 von PSGL1 ist für eine hohe Affinität zur L-Selectin/SELL-Bindung am wichtigsten, während P-Selectin/SELP eine Sulfatierung an Tyr-48 benötigt. E-Selectin/SELE bindet mit deutlich geringerer Affinität und benötigt das sLe(x)-Epitop, jedoch offenbar keine Tyrosinsulfatierung. Für die Bindung von P-Selectin/SELP scheint keine Dimerisierung erforderlich zu sein. Interagiert mit SNX20. Gewebespezifität: Wird auf Neutrophilen, Monozyten und den meisten Lymphozyten exprimiert. |
