Die Elongation der Autophag-Vesikel ist ein entscheidender Schritt im Autophagy-Prozess, bei dem die ATG12-Konjugierung eine lebenswichtige Rolle spielt. In diesem Prozess wird ATG12 kovalent an ATG5 über ein ubiquitinähnliches Konjugationssystem angeheftet, um das ATG12-ATG5-Komplex zu bilden. Anschließend bindet sich ATG16L1 nichtkovalent an den ATG12-ATG5-Komplex und bildet einen großen Komplex von etwa 800 kDa. Dieser Komplex ist für die Erweiterung und Schließung der Autophagosom-Membran unerlässlich. Die Konjugation von ATG12 wird durch ATG7 (ein E1-Ubiquitin-Aktivierungsenzym-ähnliches Protein) und ATG10 (ein E2-Ubiquitin-Konjugierungsenzym-ähnliches Protein) katalysiert. Der ATG12-ATG5-Komplex kann auch eine E3-Ubiquitin-Ligase-Aktivität besitzen, die die Konjugation von LC3 erleichtert. Darüber hinaus können der ATG12-ATG5-ATG16L1-Komplex und die Interaktion zwischen ATG12 und ATG3 den Ort der Lipidierung von LC3 festlegen. Das ATG12-Konjugationssystem ist für die Bildung und Reifung der Autophagosomen unerlässlich, und seine Dysfunktion steht in enger Verbindung mit dem Auftreten verschiedener Krankheiten.
Produktliste
| Zielprotein | Katalognummer | Produktname | Reaktivität | Anwendung |
|---|---|---|---|---|
ATG5 | ATG5 Kaninchenmonoklonales Antikörper | Mensch, Maus, Ratte | WB,IHC,IF,IP,ELISA |
Verwandte Produkte
Super-sensitive ECL chemiluminescent Reagenz
Referenzen
- Überblick über Autophagie: Morphologie, Mechanismus und Regulation. Parzych KR, et al. Antioxid Redox Signal. 2014. [PMID: 23725295]
- Die ATG8- und ATG12 ubiquitinähnlichen Konjugationssysteme in der makroautophagischen Prozess. 'Proteinmodifikationen: jenseits der üblichen Verdächtigen' Review Serie. Geng J, et al. EMBO Rep. 2008. [PMID: 18704115]
- Bildung des etwa 350-kDa großen Apg12-Apg5.Apg16 multimerischen Komplexes, vermittelt durch Apg16-Oligomerisierung, ist für die Autophagie in Hefen unerlässlich. Kuma A, et al. J Biol Chem. 2002. [PMID: 11897782]
- Maus-Apg16L, ein neuartiges WD-Wiederhol-Protein, zielt auf die autophagische Isolationsmembran mit dem Apg12-Apg5-Konjugat. Mizushima N, et al. J Cell Sci. 2003. [PMID: 12665549]
