AMPK und ACC
Das AMP-aktivierte Proteinkinase (AMPK) ist von Hefen bis Pflanzen und Tieren hoch konserviert und spielt eine Schlüsselfunktion bei der Regulation des Energiehomöostases (1). AMPK ist ein heterotrimerisches Komplex, bestehend aus einer katalytischen α-Untereinheit und regulatorischen β- und γ-Untereinheiten, wobei jede von zwei oder drei verschiedenen Genen kodiert wird (α1, 2; β1, 2; γ1, 2, 3)(2). Die Kinase wird durch ein erhöhtes AMP/ATP-Verhältnis aktiviert aufgrund zellulärer und umweltbedingter Stressoren wie Hitzeschock, Hypoxie und Ischämie (1). Der Tumorsuppressor LKB1, in Verbindung mit Hilfsproteinen STRAD und MO25, phosphoryliert AMPKα bei Thr172 im Aktivierungsloop und diese Phosphorylierung ist für die Aktivierung von AMPK erforderlich (3-5). AMPKα wird ebenfalls bei Thr258 und Ser485 (für α1; Ser491 für α2) phosphoryliert. Die upstream-Kinase und biologische Bedeutung dieser Phosphorylierungsereignisse wurden noch nicht aufgeklärt (6). Die β1-Untereinheit wird post-translational durch Myristoylierung und Mehrstellenphosphorylierung einschließlich Ser24/25, Ser96, Ser101 und Ser182 modifiziert (6,7). Die Phosphorylierung bei Ser108 der β1-Untereinheit scheint für die Aktivierung des AMPK-Enzyms erforderlich zu sein, während die Phosphorylierung von Ser24/25 und Ser182 die Lokalisierung von AMPK beeinflusst (7). Ansammelnde Belege zeigen an, dass AMPK nicht nur den Metabolismus von Fettsäuren und Glykogen reguliert, sondern auch die Proteinsynthese und Zellwachstum über EF2- und TSC2/mTOR-Weg moduliert, sowie Blutfluss via eNOS/nNOS (1).
Acetyl-CoA-Carboxylase (ACC) katalysiert den entscheidenden Schritt des Fettsäuresynthesewegs. Das 265 kDa ACCα ist die vorherrschende Isoform, die in Leber, Adipozyten und Brustdrüse gefunden wird, während das 280 kDa ACCβ die Hauptisoform im Skelettmuskel und Herzen ist (8). Phosphorylierung durch AMPK bei Ser79 oder durch PKA bei Ser1200 hemmt die enzymatische Aktivität von ACC (9). ACC ist ein potenzielles Ziel von Anti-Adipositas-Medikamenten (10,11).
| Katalog-Nr. | Produktname | Anwendung | Reaktivität |
|---|---|---|---|
| AMRe21607 | AMPK α1 Kaninchen Monoklonale Antikörper | WB,IHC,IF,IP,ELISA | Mensch,Maus,Ratte |
| APRab04230 | AMPKβ1 (Phospho Ser182) Kaninchen Polyclonalen Antikörper | WB,IHC-P,IF-P,IF-F,ICC/IF,ELISA | Mensch,Maus,Ratte,Schimpanse |
| AMRe06843 | AMPK beta 1 (3Y15) Kaninchen Monoklonale Antikörper | WB,IHC-P,ICC/IF,FC,IP,IF-P | Mensch,Maus,Ratte |
| AMRe01602 | Phospho-Acetyl Coenzym A Carboxylase (Ser79) Kaninchen Monoklonale Antikörper | WB | Mensch |
| AMRe84227 | Azetyl-Coenzym A Carboxylase Kaninchen Monoklonale Antikörper | WB,IHC,ICC,IF | Mensch |
| APS0635 | HRP-verknüpfte Polyclonalen Ziege Anti-Kaninchen IgG(H+L) Sekundäran antikörper | ELISA, WB, Dot blot | Kaninchen |
| AMRe80004 | GAPDH (12R9) Kaninchen Monoklonale Antikörper | WB,ELISA | Mensch,Maus,Ratte,Kaninchen,Hund,Schimpanse |
Referenzen
- Hardie, D.G. (2004) J. Cell Sci. 117, 5479-5487.
- Carling, D. (2004) Trends Biochem. Sci. 29, 18-24.
- Hawley, S.A. et al. (1996) J. Biol. Chem. 271, 27879-27887.
- Lizcano, J.M. et al. (2004) EMBO J. 23, 833-843.
- Shaw, R.J. et al. (2004) Proc. Natl. Acad. Sci. U S A 101, 3329-3335.
- Woods, A. et al. (2003) J. Biol. Chem. 278, 28434-28442.
- Warden, S.M. et al. (2001) Biochem J. 354, 275-283.
- Ruderman, N.B. et al. (1999) Am. J. Physiol. 276, E1-E18.
- Ha, J. et al. (1994) J. Biol. Chem. 269, 22162-22168.
- Abu-Elheiga, L. et al. (2001) Science 291, 2613-2616.
- Levert, K.L. et al. (2002) J. Biol. Chem. 277, 16347-16350.
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